酶的作用机制

酶（酶） -高分子量 有机化合物 蛋白质性质的，其在生物体中操作一个角色 的生物催化剂。

酶的作用机制

酶的催化行动所依据的机制的阐明，是的根本问题和一个 当前的问题 不仅酶学，但现代生物化学和分子生物学。

酶面世纯很久以前，并阐明其性质，已成为深信，酶促过程的关键酶具有对基材的耦合。 试图找到 一个复杂的化合物， 与基材很长时间没有导致成功的酶，因为这是复杂的不稳定，很迅速分解。 使用光谱法使得有可能识别酶 - 底物复合物与过氧化氢酶，过氧化物酶，醇脱氢酶，flavinzavisimyh酶。

的方法， X射线分析 已经允许获得了很多关于结构和重要信息酶的作用的催化机制。 使用该方法，建立与酶溶菌酶和胰凝乳蛋白酶的连接底物类似物。

为酶-底物复合物的存在的一些直接证据设法到其中酶的催化周期阶段中的一个被结合到基板通过共价键。 一个例子是通过胰凝乳蛋白酶催化的正硝基苯基乙酸酯水解的反应。 当与酶糜蛋白酶醚混合在羟基反应性丝氨酸残基被乙酰化。 这个阶段是快速的，但用乙酸和自由糜蛋白酶的形成atsetilhimotripsina水解是慢得多。 因此atsetilhimotripsin积聚，这是很容易在正硝基苯基的存在来检测。

酶底物的组合物中的存在可以以无活性形式“捕获”由转印EU不稳定配合物，例如，通过用具有强还原作用的硼氢化钠的酶 - 底物复合物的治疗。 在酶醛缩酶检测在稳定的共价衍生物的形式，例如一个复杂的。 结果发现，在衬底与赖氨酸的分子e-氨基相互作用。

衬底与被称为酶或有源区的活性中心中的特定部分的酶反应。

下活性中心，或核心，理解其被连接到所述基板（和辅因子），并且使分子的酶性质的部分酶蛋白分子。 活性位点确定的特异性和酶的催化活性，并应在一定程度上适合于紧密接近困难结构的，并用底物分子相互作用，或它的部分直接参与反应。

在这些官能团来区分包括在酶的“催化活性”部分和成形部分提供特定亲和力（底物的酶的结合） - 所谓的针，或“锚”（或酶活性位点的吸附）。

酶的作用机理解释了米氏方程的理论。 根据这一理论，这个过程需要四个阶段进行。

酶的作用机理：第一阶段

形成EU酶 - 底物复合物，其中所述组分通过共价，离子，水和其它的键互相连接 - 的连接产生的底物（C）和酶（E）之间。

酶的作用机制：IІ阶段

暴露于连接酶的底物被激活，并且变得可用于欧盟催化的相应反应。

酶的作用机制：IІI阶段

欧盟承诺催化作用。 这一理论得到的实验研究的支持。

最后，第四阶段的特点是酶分子E和F的释放的产品转化的序列可以被显示为反应：E +的S - 欧盟EU - * - E + P.

酶作用的特异性

每种酶作用的物质，其在结构上类似于一个特定的基底或基团上。 酶活性的特异性由于活性位点的配置和底物的相似性。 在酶 - 底物的形成复杂的相互作用。