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酶的特异性:类型和作用特点

单词“酶”有着拉丁词根。 话的意思是“酵”。 英语中使用的术语“酶”,来自希腊的术语,意思同样的事情的。 酶称为特别的蛋白质。 它们形成于细胞,并有加速生化过程的过程的能力。 换句话说,他们作为 生物催化剂。 进一步考虑到代表酶的特异性。 также будут описаны в статье. 特异性的类型也将在文章中介绍。

一般特性

一些酶的催化活性的表现形式是由多个非蛋白质性质的化合物的存在引起的。 他们被称为辅助因子。 它们被分为两组:金属离子,和许多无机物质以及作为辅酶(有机化合物)。

活动机制

通过它们的化学性质,酶是一组蛋白质。 然而,不同的是后者,在提问中含有的活性位点。 它是一组独特的氨基酸残基的官能团。 它们被严格由于酶的三级或四级结构定向在空间中。 在催化剂和基质释放位点的活性位点。 最后 - 是什么,是由于酶的特异性。 衬底是作用在蛋白上的物质。 以前人们认为它们的相互作用进行一个“锁和钥匙”。 换句话说,活性位点必须密切基板匹配。 目前由不同的假设为主。 据认为,最初没有精确匹配,但它出现在物质相互作用的过程。 第二 - 催化剂 - 一个网站影响作用的特异性。 换句话说,它定义了加速反应的性质。

结构

所有的酶分为单组分和双组分。 前者有类似简单的蛋白质的结构的结构。 他们只含有氨基酸。 第二组 - proteid - 包括蛋白质和非蛋白质部分。 去年起辅酶第一 - 酶蛋白。 最后确定了酶的底物特异性。 也就是说,它执行在活性位点的基板部的功能。 辅酶,分别用作催化区。 它涉及作用的特异性。 作为可以作为辅酶维生素,金属,和其他低分子量的化合物。

催化

由于分子相互作用的物质的碰撞发生任何化学反应的发生。 它们在系统中移动潜在的自由能的存在决定。 化学反应需要分子采取了过渡状态。 换句话说,他们应该有足够的动力传递的能量势垒。 它代表能量赋予所有分子的反应性的最小量。 所有的催化剂,酶包括能够降低能量势垒。 这有助于反应的加速进展。

这似乎酶的专一?

这种能力反映在仅在特定反应的加速度。 酶可以影响一个和相同的基底上。 然而,他们每个人只会加速特定的反应。 酶的反应特异性可以在丙酮酸脱氢酶复合物中可以看出。 它含有蛋白质,影响了PVC。 主要是:丙酮酸脱氢酶,丙酮酸脱羧酶,乙酰基。 反应本身被称为STC作为氧化脱羧。 该产品作为其乙酸活性。

分类

以下类型的特定的酶:

  1. 立体化学。 它是在一种物质的影响衬底的可能的立体异构之一的能力来表示。 例如,它能够作用于fumaratgidrotaza富马酸盐。 然而,这并不影响顺式异构体 - 马来酸。
  2. 绝对的。 этого типа выражается в способности вещества влиять только на конкретный субстрат. 这种类型的酶的特异性是在物质的影响只对特定底物的能力来表示。 精氨酸等 - 例如,仅蔗糖酶与蔗糖酶,精氨酸酶反应。
  3. 相对的。 в этом случае выражена в способности вещества влиять на группу субстратов, имеющих связь одинакового типа. 在这种情况下,酶的特异性是在物质的影响的一组具有相同类型的键基底的能力来表示。 例如,α-淀粉酶与糖原和淀粉反应。 他们有一个连接苷类。 胰蛋白酶,胃蛋白酶,糜蛋白酶影响许多蛋白质多肽组。

温度

в определенных условиях. 酶是具体的某些条件。 对于大多数人的最佳利用+ 35的温度... + 45度。 当在低利率的条件放置物质,其活性会降低。 这种情况被称为可逆失活。 当温度上升能力恢复。 据说,当条件下放置,其中t是上述值也发生失活。 然而,在这种情况下,这将是不可逆的,如通过降低温度恢复。 这是由于分子的变性。

pH值的影响。

电荷的分子的酸度依赖。 因此,pH值影响酶的活性位点的活性和特异性。 最佳酸度指数为每个物质的。 然而,在大多数情况下,它是4-7。 例如,对于唾液最佳酸度的α-淀粉酶为6.8。 同时,也有一些例外。 最佳酸度胃蛋白酶,例如,1.5-2.0,胰凝乳蛋白酶和胰蛋白酶 - 8-9。

浓度

越酶存在时,较高的 反应速率。 类似的结论可以相对于该底物浓度绘制。 然而,理论上每个物质的饱和目标内容来确定。 当所有的活性位点由已有基层所占据。 будет максимальной, вне зависимости от последующего добавления мишеней. 因此,酶的特异性是最大值,而不管随后添加目标的。

物质 - 监管机构

它们可分为抑制剂和激活剂。 这两个类别分为非特异性和特异性。 对于后者类型包括avtivatoram zhelchnokislye盐(脂肪酶podzheluzhochnoy腺),氯离子(α-淀粉酶),盐酸(胃蛋白酶)。 非特异性活化剂是影响激酶和磷酸酶,和特异性抑制剂镁离子 - 末端肽酶原。 后者是物质无活性形式。 它们由末端肽的裂解激活。 它们对应于特定类型的每一个人酶原的。 例如,在胰蛋白酶原中的形式产生的胰蛋白酶的非活性形式。 其活性中心闭端子六肽,这是一个特定的抑制剂。 激活过程是其切割。 胰蛋白酶作为这一结果的活性位点,它变得开阔。 非特异性抑制剂是重金属盐。 例如, 硫酸铜。 他们引起的化合物的变性。

抑制

它可以是竞争力。 这种现象在抑制剂与基板之间的结构相似性的发生表达。 他们从事的链接到活动现场的斗争。 如果抑制剂含量比基板上形成kopleksferment抑制剂更高。 当添加所述目标物质比变化。 其结果是,抑制剂将被替换。 例如,琥珀酸琥珀酸盐脱氢酶用作衬底。 抑制剂是草酰乙酸或丙二酸。 有竞争力的产品被认为影响反应。 通常情况下,它们类似于基板。 例如,对于葡萄糖-6-磷酸产物是葡萄糖。 衬底将是相同的葡萄糖-6-磷酸。 非竞争性抑制不旨在物质之间的结构相似性。 抑制剂和底物可同时结合至所述酶。 因此,有一个新的化合物的形成。 它们是kompleksferment基板抑制剂。 在活性中心的相互作用被阻止。 这是由于与活性位点的催化位点抑制剂的结合。 一个例子是细胞色素氧化酶。 对于此酶作为基材的氧。 细胞色素氧化酶抑制剂是氢氰酸的盐。

变构调节

在一些情况下,除了活动中心,它决定了酶的特异性,有另一个链接。 该组件作为变构它。 如果相同的名称与它相关的酶的活化剂增加的效果。 如果响应于变构抑制剂进入中心,活性物质,分别降低。 例如,腺苷酸环化酶和鸟苷酸环化酶是指具有变构调节类型的酶。

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